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眼透镜蛋白质的3D结构是如何形成的调压阀

调压阀    
2022年09月17日

眼透镜蛋白质的3-D结构是如何形成的

人眼的晶状体是由于某些蛋白质紧密堆积在其细胞中而获得透明性和屈光力的。这些主要是晶体。如果不能保持这种密集的堆积,例如由于晶体的遗传变化而导致的话,结果是晶状体混浊,即白内障,这是全世界范围内视力丧失的最常见原因okmart.com。

为了将晶状体蛋白紧密包装在晶状体纤维细胞中,必须将它们稳定,正确地折叠。在核糖体中蛋白质的生物合成过程中就已经开始蛋白质折叠,而核糖体是大的蛋白质复合物。核糖体有助于将遗传密码转化为氨基酸序列。

在此过程中,核糖体在新氨基酸链周围形成了一条保护性通道,该通道在形成通道后立即具有具有不同元素的三维结构,例如螺旋或折叠结构。在法兰克福和格勒诺布尔研究的γ-B晶体在两个含硫氨基酸之间也显示出许多键,即所谓的二硫键。

这些二硫桥的产生对于细胞而言并不容易,因为生化条件在阻止或溶解这种二硫桥的细胞环境中占主导。因此,在最终的γ-B晶体蛋白中,二硫键被蛋白的其他部分与外界隔离。但是,只要蛋白质处于形成过程中,这是不可能的。

但是由于核糖体通道被认为太窄,因此,在其他研究的基础上,也假定仅在蛋白质完成后才形成γ-B晶状蛋白的二硫桥。为了验证这一假设,来自法兰克福和格勒诺布尔的研究人员使用转基因细菌细胞作为模型系统,在不同时间点停止了γ-B晶体蛋白的合成,并通过质谱,核磁共振波谱和电子检查了中间产物微观方法,并用理论模拟计算对它们进行补充。结果:在氨基酸链的合成过程中,尚未完成的蛋白质上已经形成了二硫键。

“因此,我们能够证明在核糖体通道中已经形成了二硫键,从而为核糖体通道提供了足够的空间,并将二硫键与细胞环境隔离开来,”美国有机化学与化学生物学研究所的Harald Schwalbe教授说。歌德大学。“

但是令人惊讶的是,这些与后来的成品γ-B结晶蛋白中存在的二硫桥不同。我们得出的结论是,至少有一些二硫桥后来再次溶解并以不同的方式连接。其原因可能在于蛋白质生产的最佳时机:当从核糖体中释放出γ-B结晶蛋白时,“初步”二硫键加速了“最终”二硫键的形成。”

在进一步的研究中,研究人员现在想要测试在稍有不同的高级细胞核糖体中的合成过程是否与细菌模型系统中的相似。

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